Современные представления о структуре белков
ЛЕКЦИЯ № 5, 6, 7, 8. Тема: Изменение свойств белков при технологической обработке
Объект рассмотрения: белки пищевых продуктов
Предмет изучения: строение и свойства белков пищевых продуктов
Цель лекции: систематизация имеющихся и получение новых знаний о строении и свойствах белков пищевых продуктов и их изменении при технологической обработке
Литература
1. Аминокислоты белков, пептиды. Методические указания по самостоятельной работе по органической химии для студентов . -ХИОП, Харьков, 1988. - 48 с. 2. Общая технология пищевых производств /под ред Ковальской Л.П. -М.: Колос, 1993.- 384 с. 3. Соркина Д.А., Залевская И.Н. Структурно-функциональные свойства белков: Учеб пособие. - К.: Выща школа, 1989. - С.6-40. 4. Нечаєв, А. П. Пищевая химия [Текст] : 2-е изд. перераб. и испр. / А. П. Нечаєв [и др.] – Санкт-Петербург: ГИОРД, 2003. – 632 с. 5. Пивоваров, П. П. Теоретична технологія продукції громадського харчування. Ч. І. Білки в технології продукції громадського харчування [Текст] : Навч. посібник / П. П. Пивоваров. – Харків : ХДАТОХ, 2000. – 116 с.
План лекции
1. Состав пищевых продуктов. Вводная часть. 2. Классификация белков. 3. Современные представления о структуре белков. 4. Свойства белков. 4.1 . физико-химические свойства. 4.2 . функционально-технологические свойства. 5. Особенности состава и функционально-технологических свойств белков животного и растительного происхождения.
Состав пищевых продуктов. Вводная часть. В группу главных пищевых веществ (по международной классификации) входят макронутриенты (белки, жиры, углеводы, витамины и вода), макроэлементы и микроэлементы. Суточная потребность в макронутриентах различна. Белков необходимо 91 г, в т. ч. животных - 50 г; жиров - 25 г в т. ч. не насыщенных жирных кислот 5-10 г; углеводов - 378 г в т. ч. сахара 50-100 г; воды - 1750-2200 г. Наиболее распространенной является классификация пищевых веществ по А.А. Покровскому:
Неалиментарные вещества - вещества, которые не входят в структуру организма, но попадают с пищей в организм, могут быть как желательными, так и отрицательно влияющими на организм. К ним относятся пищевые волокна, ядовитые вещества (нитраты, пестициды и т.п.), предшественники синтеза биологически активных веществ.
Классификация белков В настоящее времястрогая научная классификация белков отсутствует. В качестве классификационных признаков используют: · физико-химические свойства; · функциональные свойства (растворимость в отдельных растворителях, выполняемые функции и др.); · структурные признаки (степень сложности молекулы и форма молекулы). Так, белки по первому признаку классифицируются следующим образом. По электрохимическим свойствам они делятся на: - кислые; - основные; - нейтральные. По полярным признакам белки подразделяются на: - полярные ( гидрофильные); - неполярные(гидрофобные); - амфипалитические (с двойственными признаками, проявляющими свойства в зависимости от условий среды) По функциональным свойствам классификация наиболее полно разработана для ферментных белков. По структурным признакам белки классифицируют:
Протеиды - белки, состоящие из белковой части и небелковой простетической группы (липидов, углеводов, нуклеиновых кислот, фосфорной кислоты или металла). Современные представления о структуре белков.
Белки - сложные биополимеры, состоящие из аминокислот. Все белки представляют собой полимеры, цепи которых собраны из фрагментов аминокислот. Аминокислоты – это органические соединения, содержащие в своем составе (в соответствии с названием) аминогруппу NH2 и органическую кислотную, т.е. карбоксильную, группу СООН. Из всего многообразия существующих аминокислот (теоретически количество возможных аминокислот неограниченно) в образовании белков участвуют только такие, у которых между аминогруппой и карбоксильной группой – всего один углеродный атом. В общем виде аминокислоты, участвующие в образовании белков, могут быть представлены формулой: H2N–CH(R)–COOH. Общая химическая формула аминокислот (АК), являющихся структурным элементом белковой молекулы, может быть представлена следующим образом: R CH COOH
NH2
В треугольнике выделена одинаковая для всех -аминокислот часть, а R-радикал или боковая цепь, специфична для каждой аминокислоты. Группа R, присоединенная к атому углерода (тому, который находится между амино- и карбоксильной группой), определяет различие между аминокислотами, образующими белки. Эта группа может состоять только из атомов углерода и водорода, но чаще содержит помимо С и Н различные функциональные (способные к дальнейшим превращениям) группы, например, HO-, H2N- и др. Существует также вариант, когда R = Н. В организмах живых существ содержится более 100 различных аминокислот, однако, в строительстве белков используются не все, а только 20, так называемых «фундаментальных». Студентам следует повторить номенклатуру и основные свойства аминокислот из курса “Органическая химия”. Свойства аминокислот разнообразны и они во многом определяют свойства белков. По теории Э. Фишера аминокислоты присоединены друг к другу ковалентной амидной связью, которая возникает при взаимодействии α-карбоксильной группы одной аминокислоты с α-аминогруппой другой амино кислоты. При этом выделяется вода.
Продукты такой реакции называют пептидами, а сама связь между аминокислотами – пептидной. Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи, она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры белка, но и на высшие формы организации его структуры.
У пептидов на одном конце – свободная аминогруппа, а на другом – карбоксильная. К этим группам могут присоединятся новые аминокислоты, благодаря чему происходит наращивание полипептидной цепи. Свойства пептидной связи определяют во многом структуру и свойства самих белков. Знать свойства пептидной связи полезно для понимания причин многоуровневой организации белковой молекулы. Свойства пептидной связи: 1. Пептидная связь копланарна - все атомы, входящие в состав пептидной единицы, находятся в одной плоскости. 2. Вращение вокруг связи C-N отсутствует. 3. C -атомы каждой пептидной связи находятся в транс-конформации. 4. Пептидные группировки обеспечивают максимально возможное число водородных связей (каждая группа -СО-NH- способна образовать две водородные связи с соседними пептидными группами).Исключение пролин и оксипролин, которые образуют 1 водородную связь), что сказывается на формировании вторичной структуры белка, пептидная цепь на этом участке легко изгибается и молекуле образуются петли (шпильки). Структурная организация белковой молекулы имеет определенную иерархию структурных уровней, берущую начало от первичной структуры и заканчивающуюся четвертичной. Первичная структураКаждый вид белка обладает строгой спецификой аминокислотного состава. уникальностью числа аминокислот и их последовательности в полипептидной цепи, что определяется понятием первичная структурабелка. Первичная структура белка предопределена генетическим кодом клетки. Она определяет пространственную структуру - конформацию белковой молекулы. Вторичная структура- это специфическая упорядоченная ориентация полипептидной цепи в пространстве, обусловленная свободным вращением вокруг ее связей, соединяющих -углеродные атомы. (упорядоченное пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи) Если торсионные углы равны 45-60о , то вторичная структура белка представлена в виде -спирали, если углы равны 120-135о, то образуется -структура.
ПРОСТРАНСТВЕННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ ТОРСИОННЫХ УГЛОВ В ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ А и В - плоскости двух связанных пептидных единиц; Р - плоскость, содержащая связи С - N и С - С’, вокруг которых происходит вращение Ф и соответственно
Отдельные витки спирали удерживаются многочисленными водородными связями с участием водорода аминогруппы и атома кислорода группы СО. При образовании спиралей радикалы, карбоксильные группы и аминогруппы остаются снаружи, что обуславливает возможность образования третичной структуры белка.
В пространстве аминокислотные остатки, составляющие белковую полипептидную цепь, плотно упакованы за счет примыкания друг к другу их боковых цепей за счет так называемого стэкинг-взаимодействия (англ. stack-стопка, кипа). Третичная структура Полипептидная цепь складывается в пространстве в уникальную для каждого белка трехмерную конфигурацию, которая называется третичной структурой или конформацией белковой молекулы. Третичная структура определяет вид молекулы под микроскопом и поведение ее в различных средах.
Глобулярные белки по третичной структуре можно разделить на пять групп: 1. α-белки – белки с большим количеством спиральных структур 2. β-белки – белки, глобулы кот-х состоят из двух и более β-складчатых слоёв. 3. α / β-белки – представляют полипептидную цепь, состоящую из чередующихся α-спиралей и вытянутых β-участков цепи, сгруппированных в один β-слой. 4. (α + β) – белки, представляющие собой полипептидную цепь, разделенную на участки, целиком состоящие из спиралей, и на участки, имеющие форму β-складчатого слоя. 5. белки без α, β – это белки, в структуре которых практически нет спиральных и складчатых участков. Молекулярные глобулы состоят из ясно различимых долей – доменов. Основные связи, стабилизирующие третичную структуру молекулы белка: водородные связи между боковыми цепями аминокислотных остатков; водородные связи между пептидными единицами; ионные связи; ван-дер-ваальсовы силы; гидрофобные взаимодействия
Типы химических связей в белковой молекуле В биомолекулах химические связи можно разделить на ковалентные и нековалентные. К ковалентным относятся пептидная и дисульфидная связи. Важную роль в поддержании пространственной структуры биологических молекул играют более слабые, чем ковалентные, химические связи (водородные и ионные связи, ван-дер-ваальсовы силы, гидрофобные взаимодействия). Водородные связи. Этот тип появляется при электростатическом взаимодействии атома водорода с частично положительным зарядом и ковалентно связанного атома кислорода (азота) с отрицательным зарядом. Способность к образованию водородных связей ярко выражена у соединений, содержащих группы -СО, -NH, -ОН, -СОО-, -СОН. В белковой молекуле водородная связь может образовываться между группировками пептидных цепей и боковыми цепями аминокислот. Водородные связи бывают внутримолекулярными и межмолекулярными. Единичная водородная связь довольно слабая и непрочная, однако образование даже нескольких таких связей, действующих кооперативно, представляет собой стабилизирующий фактор. Важное биологическое значение водородных связей определяется их участием в строении живой материи. Гидрофобные взаимодействия. Соединения, несущие заряды, а также способные к образованию водородных связей, являются полярными, или гидрофильными. Вследствие того, что электроотрицательный заряд углерода близок к водороду, углерод не способен к образованию водородных связей. Связи С—Н непо-лярны, поэтому углеводородные цепи гидрофобны. Молекулы воды, стремясь образовать между собой водородные связи, выталкивают гидрофобные группы и молекулы, заставляя их преобразовываться в ассоциаты. Этот процесс идет самопроизвольно. Гидрофобные ассоциаты имеют первостепенное значение для «архитектуры» биомембран, нуклеиновых кислот и белков. В белках гидрофобные взаимодействия возникают вследствие стремления неполярных гидрофобных боковых цепей ряда аминокислот (Вал, Ала, Лей, Иле, Фен, Тир, Три) избегать контакта с водой. Полипептидная цепь при этом сворачивается как бы в клубок, внутри которого сближаются гидрофобные группировки, а на поверхности располагаются полярные группы, взаимодействующие с водой. Ван-дер-ваальсовы силы.Силы межмолекулярного взаимодействия названы по имени голландского физика Я. Д. Ван-дер-Ваальса, впервые в 1873 году высказавшего предположение об их существовании. По своей природе эти связи напоминают водородные, так как возникают на основе кулоновских сил электростатического притяжения. Однако, если в образовании водородных связей участвуют постоянные диполи высокополярных ковалентных связей, то ван-дер-вааль-совы силы возникают при индуцированных, непостоянных диполях слабополярных ковалентных связей, например С-Н. Несмотря на то, что ван-дер-ваальсовы силы очень слабые, они фактически обусловливают ассоциацию многих неполярных группировок в биомолекулах. Ионные связи. Данный тип основан на взаимном электростатическом притяжении противоположно заряженных ионов. Примером такого взаимодействия служит связь между отрицательно заряженной карбоксильной группой —СОО– и положительно заряженной протонированной аминогруппой –NH2+. Важнейшей особенностью слабых химических связей является то, что их энергия незначительно превышает кинетическую энергию теплового движения (2,5 кДж/моль). Этого небольшого превышения оказывается достаточно, чтобы возникли слабые взаимодействия как внутри, так и между биомолекулами. Такие непрочные вторичные химические связи очень лабильны, что обусловливает их быстрое возникновение и распад. Термодинамически выгодным оказывается расслоение системы, образование двух фаз - водной и углеводородной, что достигается сворачиванием глобулы и установлением гидрофобных контактов между неполярными радикалами. Сближение неполярных групп влечет за собой формирование ван-дер-ваальсовых контактов между ними. Но вклад этих весьма слабых взаимодействий в энергетику процесса свертывания белка невелик, тогда как роль гидрофобных контактов (роль изменения энтропии растворителя) при свертывании белка очень высока. Форма белковой молекулы во многом определена третьим уровнем структуры, и особенно степенью асимметрии (отношением длинной части молекулы к короткой). У фибриллярных (нитевидных) белков степень асимметрии более 80. К ним относятся кератин, коллаген и др. белки соединительных тканей. При степени асимметрии молекулы менее 80 белки образуют глобулу. Для многих глобулярных белков степень асимметрии равна 3-5. Следует отметить, что для белков с большой степенью асимметрии характерна -структура, а для глобулярных белков более характерна -спираль. Главными структурными принципами глобулярной молекулы белка являются: · компактная форма (за счет стэкинг-взаимодействия боковых групп); · наличие гидрофобного ядра или ядер (за счет объединения неполярных аминокислотных остатков); · наличие полярной оболочки (за счет ионных или полярных радикалов аминокислотных остатков). При взаимодействии нескольких субъединиц происходит построение полиглобулярного белка с так называемой четвертичной структурой. Эта структура присуща ферментам и гемоглобину. Четвертичная структура стабилизируется всеми типами слабих связей и иногда ещё дисульфидными связями. Каждая из перечисленных структур определяет свойства белковой молекулы в целом. Суммарные свойства неизменного белка получили название «нативные свойства», а их носитель, то есть неизменный белок – «наивный белок». НАТИВНОСТЬ - это уникальный комплекс физических, физико-химических, химических и биологических свойств белковой молекулы, который принадлежит ей, когда молекула белка находится в естественном, природном (нативном) состоянии.
Свойства белков Сложная структура белков предопределяет многообразие их свойств.
Популярное: Как построить свою речь (словесное оформление):
При подготовке публичного выступления перед оратором возникает вопрос, как лучше словесно оформить свою... Как вы ведете себя при стрессе?: Вы можете самостоятельно управлять стрессом! Каждый из нас имеет право и возможность уменьшить его воздействие на нас... ©2015-2024 megaobuchalka.ru Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. (4242)
|
Почему 1285321 студент выбрали МегаОбучалку... Система поиска информации Мобильная версия сайта Удобная навигация Нет шокирующей рекламы |