Функции белков плазмы крови
1. Белки поддерживающие коллоидно-осмотическое (онкотическое)давление и тем самым постоянный объем крови. 2. Белки определяют вязкость крови и сохраняют устойчивость эритроцитов и лейкоцитов в кровотоке. 3. Белки участвуют в регуляции кислотно-щелочного равновесия (белковая буферная система). 4. Белки выполняют транспортную функцию. Они транспортируют углеводы, липиды, гормоны, лекарства. 5. Белки удерживают в связанном состоянии и транспортируют катионы Са2+, Fe2+, Mg2+, Сu2+, препятствуют их потере с мочой. 6. Специализированные белки участвуют в свертывании крови (фибриноген, протромбин). 7. Белки выполняют защитную функцию. Иммуноглобулины участвуют в реакциях гуморального иммунитета. 8. Белки являются резервом аминокислот. Альбумины. На долю альбуминов приходится 55 – 60% белков плазмы крови. Молекулярная масса 70 тыс Да. Содержание альбуминов в крови – 40 – 50 г/л. Период полураспада 7 дней. Альбумины поддерживают коллоидно-осмотическое давление и регулируют обмен жидкостей между кровью и тканями. Снижение концентрации альбумина в сыворотке крови ниже 30 г/л сопровождается уменьшением онкотичекого давления крови и возникновением онкотического давления крови и возникновением отеков. Функции альбуминов: транспорт неэстерифицированных жирных кислот, желчных кислот, желчных пигментов (билирубин), стероидные гормоны, ионы Са2+, многие лекарства – сульфаниламиды, пенициллин, дикумарин, аспирин. Глобулины. Глобулины делят на 1, 2, и -глобулины. Фракция 1-глобулинов. 1 – гликопротеин кислый – орозомукоид, М.М. 40 кД, концентрация 55 – 100 мг/100 мл. Функция – неспецифический транспорт гормонов. Концентрация возрастает при воспалении, травле, ревматоидном артрите, некоторых опухолях. Ретинолсвязывающий белок – транспорт витамина А. М.М. 21 кД, концентрация 3 – 6 мг/100 мл. синтезируется в гепатоцитах, [конц.] при патологии почек и печени. 1-антитрипсин – альфа1-глобулин, синтезируется в печени, М.М. 54 кД, ингибитор протеолитических ферментов. Концентрация 200 – 400 мг/ 100 мл = 2 – 4 г/л. Врожденная недостаточность сопровождается легочной эмфиземой, циррозом печени у детей. Альфа - 1 – антитрипсин инактивирует элластазу (элластаза – это фермент расщепляющий эластин, этого белка много в легочной ткани). Когда 1-антипротеазы неактивны, повышается активность элластазы. У таких людей развивается эмфизема легких. Такое бывает в старости, у музыкантов. При генетическом дефекте такое заболевание бывает у детей. Увеличение концентрации 1-антитрисина наблюдается при остром гепатите, циррозе печени, гематоме, беременности. Тироксинсвязывающий белок – связывает и транспортирует гормон щитовидной железы – тироксин. М.М. 58 кД, концентрация 1 – 2 мг/100 л. Транскортин – связывает и транспортирует кортикостероиды. М.М. 52 кД, концентрация 3 – 3,5 мг/100 мл. 1-фетоглобулин = 1-фетопротеин – белок плода. Синтезируется в печени, концентрация 8 – 9 г/л. функция – поддержание онкотического давления крови. В норме здоровых людей не содержится. Содержание увеличивается при остром гепатите, циррозе печени, гепатоме, беременности. Повышение концентрации – ранний признак рака печени. 2 - глобулины Гаптоглобин составляет 25% от всех 2-глобулинов. Гаптоглобины синтезируются в печени, состоят из двух легких и двух тяжелых цепей. М.М. 200 – 250 кД, концентрация 1 – 3 г/л. Разновидности Нр 1-1 (азиаты) 2-1 2-2 отличаются по набору полипептидных цепей и последовательности аминокислот. Функция – гаптоглобин образует стабильный комплекс с гемоглобином, появляющимся в плазме крови в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Гаптоглобин – гемоглобиновый комплекс поглощается клетками РЭС, где глобин и гем подвергаются распаду, а освободившееся железо используется для синтеза гема. Такой механизм предотвращает повреждение почек гемоглобином и потерю железа с мочой. Ингибитор протеаз, транспорт В12. Низкий уровень гаптоглобина приводит к гемолитической анемии. Концентрация увеличивается при воспалении, инфекции, ревматической лихорадке, метастазирующем раке. Церулоплазмин – белок голубого цвета из-за содержания меди. М.М. 150 кД, концентрация 2 – 3 г/л, синтезируется гепатоцитами. Церулоплазмин участвует в обмене меди, регулирует уровень меди в печени, участвует в обмене витамина С, адреналина, диоксифенилаланина, серотонина, мелатонина. Уменьшение содержания цероплазмина при гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона-Коновалова) сопровождается накоплением меди в нервной ткани и печени (врожденное нарушение). Увеличение содержания церулоплазмина специфично для меланомы и шизофрении. 2-макроглобулин – ингибитор протеаз (эндопептидаз). М.М. 725 кД, концентрация 152 – 420 мг/100мл, синтезируется в печени. Протеазы появляются в крови при гибели клеток. Три белка: 1-антитрипсин, 2-макроглобулин и интер- -трипсиновый ингибитор называют ингибиторами протеаз или антипротеазами. Эти белки ингибируют протеазы, т.е. регулируют их активность. Антипротеазы ингибируют ферменты свертывающей системы крови, а также протеазы (трипсин, химотрипсин), поступающие в кровь после гибели и разрушения клеток. -глобулины. Трансферрин – связывает и транспортирует железо в различные ткани, регулирует концентрацию. М.М. 90 кД, концентрация – 2 – 3 г/л, синтезируется в печени и в макрофагальной системе. Имеет 2 активных центра, связывает 2 атома железа. Связывает и переносит Zn, Cu и витамин D. Трансферрин предотвращает избыточное накопление Fe3+ в тканях и потерю его с мочой. Уменьшение содержания трансферрина отмечается при гепатитах, опухолях, нефротическом синдроме. Повышение содержания связано с усиленным распадом эритроцитов. Гемопексин – связавает гем и предотвращает его выведение почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью, где железо освобождается и используется для образования гема. М.М. 57 кД, концентрация 50 – 100 мг/100мл. Концентрация уменьшается при гемолизе, болезнях печени и почек. Концентрация увеличивается при воспалении. Ферменты крови. Ферменты крови делят на 3 группы: 1. Секреторные, плазмоспецифические или собственно сывороточные или собственные ферменты крови. Синтезируются где-то, чаще в печени, но поступают в кровоток и там выполняют функцию. Относятся белки – ферменты свертывающей, антисвертывающей, кининовой, ренинангиотензиновой систем. К этой группе относятся лецитин-холестеринацилтрансфераза (ЛХАТ), липопротеидлипаза, холинэстераза. Диагностическое значение определения активности ферментов этой группы невелико. Снижение их активности указывает на повреждение продуцирующего эти ферменты органа – чаще всего печени. 2. Экскреторные К этой группе относятся ферменты поджелудочной железы, желудка. Относятся трипсин, химотрипсин. 3. Тканевые (клеточные), индикаторные ферменты. Попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Активность этих ферментов определяют с целью выявления поврежденного органа. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь и их активность в сыворотке резко возрастает, что является индикатором степени и глубины повреждения тканей. Начальные стадии повреждений, на которых целостность клеток еще не нарушена, но проницаемость клеточных мембран уже увеличелась, сопровождается выходом в кровь растворимых ферментов цитозоля (альдолаза, аланинаминотрансфераза, лактатдегидрогеназа, гексокиназа, пируваткиназа). При более глубоких повреждениях, когда происходит разрушение клеток вплоть до некроза, в плазме крови появляются ферменты, связанные с клеточными органеллами – митохондриями, лизосомами. Активность ферментов определяют с целью энзимодиагностики. Ферментные тесты обладают определенной информативностью: 1. Показывают наличие патологии. 2. Показывают на локализацию процесса. 3. Определяют глубину повреждения клеток. 4. Позволяют решить вопрос о лечении, его эффективности. Необходимо сочетание с другими методами диагностики. В клинике с целью диагностики определяют: 1. Креатинкиназу (фосфокреатинкиназу). Отностися к фосфотрансферазам, катализирует реакцию переноса остатка фосфорной кислоты на креатин с образованием креатин-фосфата. Играет важную роль в поддержании соотношения АТФ/АДФ в клетке. Специфична для мышечной ткани. Среди различных типов мышц активность креатинкиназы распределяется следующим образом: поперечнополосатые мышцы > сердечные мышцы > мышцы беременной матки > мышцы матки > гладкие мышцы. Креатинкиназа представлена несколькими изоферментами, обладающими тканевой специфичностью. Молекула фермента состоит из 2 типов полипептидных цепей: М и В. Образует 3 изофермента: I тип (ВВ) – мозг, II тип (МВ) – сердце, III тип (ММ) – скелетная мускулатура. У больных инфарктом миокарда активность креатинкиназы в сыворотке возрастает уже через 3-4 часа после начала заболевания, максимальная активность фермента отмечается к концу первых суток, в 5 0 20 раз (возможно до 100 раз). У больных прогрессирующей мышечной дистрофией активность креатинкиназы возрастает в 50 раз, в мышцах появляются МВ и ВВ изоформы, отсутствующие у здоровых людей. Различные заболевания центральной нервной системы – шизофрения, маниакально-депрессивный синдром, синдромы, вызываемые психотропными средствами сопровождаются возрастанием в крови активности креатинкиназы. Повышение активности кратковременное, что обусловлено высокой активностью фермента и вызывает выработку антител и выведение из организма. Для диагностики повреждения миокарда определяют активность аспартатаминотрансферазы. Активность фермента повышается у 98% больных. Повышение активности коррелирует с величиной очага поражения: повышение в 25-30 раз – крупный инфаркт, в 50-60 раз – трансмуральный инфаркт. Повышение активности фермента отмечается через 5 – 6 часов, максимум – через 15 – 20 часов. Для диагностики инфаркта определяют изоверменты лактатдегидрогеназы: ЛДГ1 и ЛДГ2. Активность ферментов повышается через 1 – 2 суток после возникновения инфаркта. Повышение в 25 – 30 раз. Активность снижается в период исчезновения ресорбционекротического синдрома. Повышение активности фермента позволяет дифференцировать стенокардию и инфаркт. При стенокардии активность фермента повышается редко и незначительно. Повторный инфаркт приводит к повышению активности фермента. При первичном инфаркте выбрасываются белки, на которые образуются АТ, которые могут стать причиной болевых синдромов (синдром Дреслера) и этим отличаются от вторичного инфаркта. При синдроме Дреслера активность фермента не повышена. С целью диагностики заболеваний печени определяют активность аланинаминотрансферазы. Активность повышается за 1 – 1,5 недели до появления желтухи. Выявляют гепатит любой этимологии. Через 1 – 3 дня после появления желтухи активность АлТ увеличивается в 10 – 20 раз, четкой корреляции между повышением активности и величиной очага поражения нет. Нормализация АлТ – признак клинического выздоровления. При заболеваниях печени незначительно повышается активность АсТ, возвращение к норме идет постепенно, но активность фермента может расти и на фоне лечения, т.е. в кровоток может проникать митохондриальный фермент, т.е. лечение неэффективно. Активность фермента характеризует выраженность цитолитического синдрома, т.е. повышение проницаемости мембран гепатоцитов. Щелочная фосфотаза – катализирует гидролиз сложноэфирных связей в моноэфирах фосфорной кислоты и органических соединений. Активность фермента повышается у больных с механической желтухой, циррозе. Щелочная фосфотаза характеризует развитие внутрипеченочного холестаза – нарушение оттока по печеночным капиллярам. Активность щелочной фосфатазы повышается у больных саркоидозом, туберкулезом, амилоидозом, лимфогрануломатозом. При заболевании печени определяют изоферменты лактатдегидрогеназы, о заболевании судят по ЛДГ5, где есть связь между активностью фермента и величиной очага поражения, активность повышается одновременно с появлением желтухи. Альдолаза – первый определенный в клинике фермент. Фермент гликолиза, активируется при злокачесвенных новообразованиях в печени. Сорбитолдегидрогеназа – органоспецифичен для печени. В норме в крови не определяется, наличие свидетельствует о патологии. Алкагольдегидрогеназа – окисляет этиловый спирт. С помощью этого фермента пытались дифференцировать алкогольный гепатит от других видов гепатита. Уровень АДГ не соответствует выраженности процесса. -глутамилтрансфераза – переносит остаток глу. Активность растет при алкогольном гепатите в 20 – 30 раз. Белки острой фазы Под этим термином объединяют белки содержание, которых увеличивается или белки обнаруживаются при воспалительных процессах. К белкам острой фазы относятся: С-реактивный белок, 1-гликопротеин кислый, 1-антитрипсин, 2-макроглобулин, церулоплазмин, гаптоглобин. Для белков острой фазы характерны 2 общих признака: 1. Белки острой фазы являются гликопротеидами. 2. Синтезируются в печени. Важное клиническое значение имеет определение содержания в сыворотке крови – С-реактивного белка. Название С-реактивный белок получил за способность вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококов. С-реактивный белок синтезируется в печени, М.М.138 кД, 6 субъединиц по 23 кД. С-реактивный белок способствует фагоцитозу, активирует иммунные реакции, связывание комплемента. Содержание белков острой фазы изменяется при остром течении заболевания, а также при обострении хронических процессов и понижается при выздоровлении. Белки острой фазы естественные ингибиторы иммунной системы, не дают развиться иммунопатологической реакции.
Популярное: Как выбрать специалиста по управлению гостиницей: Понятно, что управление гостиницей невозможно без специальных знаний. Соответственно, важна квалификация... Организация как механизм и форма жизни коллектива: Организация не сможет достичь поставленных целей без соответствующей внутренней... Модели организации как закрытой, открытой, частично открытой системы: Закрытая система имеет жесткие фиксированные границы, ее действия относительно независимы... ©2015-2024 megaobuchalka.ru Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. (1162)
|
Почему 1285321 студент выбрали МегаОбучалку... Система поиска информации Мобильная версия сайта Удобная навигация Нет шокирующей рекламы |